DMTX invaScan™, una nueva y precisa herramienta para el diagnóstico y pronóstico de tumores invasivos

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DMTX invaScan es un sistema de tinción inmunohistoquímica de tejidos, basado en un anticuerpo monoclonal que detecta XI-α1 en muestras de biopsia de carcinomas invasivos, optimizado para su uso en las plataformas habituales de los servicios de anatomía patológica.

Ventajas técnicas

El anticuerpo  desarrollado por Oncomatryx es muy especifico para COL11A1, no presentado reacción cruzada con otros colágenos similares, como el COL5A1, y  marca claramente las células estromales peritumorales.

DMTX invaScan detecta el COL11A1 en muestras de distintos tejidos con altas sensibilidad, especificidad y reproducibilidad. DMTX invaScan permite una valoración sencilla y directa de las tinciones, sin necesidad de cuantificación de las mismas, ya que la simple positividad ya resulta indicativa de la presencia de un tumor invasivo.

DMTX invaScan está optimizado para ser utilizado en las plataformas de tinción automatizadas de uso común en los laboratorios de patología, facilitando su implementación en la rutina clínica.

Al tratarse el COL11A1 de un marcador de la matriz extracelular, el DMTX invaScan permite el diagnóstico de tumores invasivos en muestras pequeñas, incluso en los casos en los que no se observan células tumorales en la biopsia.

Validaciones multicéntricas en Europa y EEUU han demostrado la utilidad clínica para cancer de mama, ovario, pancreas, cabeza y cuello y colon.

Aplicaciones clínicas

DMTX invaScan facilita el diagnóstico y pronóstico de la invasividad tumoral en muestras de tejido pequeñas,como las biopsias, dirigiendo la selección del tratamiento más adecuado para cada paciente.

El DMTX invaScan facilita el diagnóstico diferencial de carcinomas invasivos de diversos tipos, que suelen presentar una dificultad añadida para el patólogo:

invascan2CÁNCER DE COLON: El colágeno XI-a-1 está presente en el estroma desmoplásico de los carcinomas, distinguiéndolos de lesiones benignas.

CÁNCER DE PÁNCREAS: El colágeno XI-a-1 está presente en el estroma desmoplásico de los adenocarcinomas ductales de páncreas y distinguiéndolos de pancreatitis crónica y ampulomas.

CÁNCER DE MAMA: El colágeno XI-a-1 está presente en el estroma desmoplásico de los carcinomas infiltrantes, distinguiéndolos de lesiones benignas esclerosantes complejas e inflamatorias. DMTX invaScan ha demostrado ser capaz de detectar tumores infiltrantes de mama en cilindros de biopsia, con elevadas sensibilidad y especificidad.

CÁNCER DE RIÑÓN: El colágeno XI-a-1 está presente en el estroma desmoplásico de los carcinomas renales, distinguiéndolos de los oncocitomas.

CÁNCER DE PULMÓN: El colágeno XI-a-1 está presente en el estroma desmoplásico de adenocarcinomas de patrón lepídico, lo que permite la diferenciación de los adenocarcinomas in situ y de las fibrosis pulmonares.

CÁNCER DE CABEZA Y CUELLO: El colágeno XI-a-1 está presente en el estroma desmoplásico de los carcinomas escamosos en cualquier localización, distinguiéndolos de lesiones benignas como fibrosis, inflamación, leucoqueratosis, úlceras, hiperplasias, etc.

Otros estudios publicados

COL11A1 también ha sido descrito como un biomarcador útil para el diagnóstico, pronóstico y predicción de quimiorresistencia de varios tipos de tumores diferentes:

CÁNCER DE OVARIO: La expresión de COL11A1 se ha asociado a resistencia al tratamiento (Navabi, S. et al; BMC Genomics, 2016; 17(1):638; Teng, P.N. et al; Br J Cancer, 2014; 110(1):123-132) y mal pronóstico (Tothill, R. W. et al; Clin Can Res, 2008; 14:5198-5208).

CÁNCER DE PULMÓN: COL11A1 se ha relacionado con mal pronóstico (Chong, I.W. et al; Oncol Rep, 2006; 16(5):981-988) y quimiorresistencia (Shen, L. et al; Oncol Rep, 2016; 36(2):877-885).

CÁNCER DE MAMA: La expresión de COL11A1 en pacientes de cáncer de mama se ha asociado a quimiorresistencia (Farmer, P. et al; Nat Med, 2009; 15(1)68-74).

CÁNCER DE CABEZA Y CUELLO: Se ha observado que COL11A1 se expresa específicamente en carcinomas escamosos de boca y faringe metastásicos, distinguiéndolos de los no-metastásicos (Schmalbach, C. E. et al; Arch Otolaryngol Head Neck Surg, 2004; 130(3): 295-302), y también se ha relacionado con proliferación e invasión tumorales (Sok, j. C. et al; Br J Cancer, 2013; 109(12):3049-3056).

CÁNCER DE RIÑÓN: La expresión de COL11A1 en tumores renales se ha asociado a menor supervivencia (Boguslawska, J. et al; J Urol, 2016; 195(6)1892-1902).

CÁNCER DE ESTÓMAGO: COL11A1 se ha descrito como un buen marcador para diferenciar lesiones premalignas de tumores malignos de estómago (Zhao, Y. et al; Anat Rec (Hoboken), 2009; 292(5):692-700).

GLIOMA: Se ha observado sobreexpresión de COL11A1 en tejidos de glioma (An, J. H. et al; J Proteome Res, 2009; 8(6): 2873-2881).

Bibliografía

Collagen type XI alpha 1: An accurate biomarker to predict malignant relapse of breast intraductal papillomas COL11A1 predicts malignancy in intraductal papilloma..Freire, J. et al. Biomed Res. Int.2015. 2015:812027

COL11A1/(pro)collagen 11A1 expression is a remarkable biomarker of human invasive carcinoma-associated stromal cells and carcinoma progression..Vázquez-Villa F. et al. Tumor Biology 2015; 36(4):2213-22

Overexpression of proCOL11A1 as a stromal marker of breast cancer. Fuentes-Martínez N. et al. Histol Histopathol. 2015; 30(1):87-93

Validation of COL11A1/procollagen 11A1 expression in TGF-β1-activated immortalised human mesenchymal cells and in stromal cells of human colon adenocarcinoma. Galván JA. et al. BMC Cancer 2014; 14:867

Overexpression of COL11A1 Aids in the Diagnosis of Invasive Carcinoma in Endoscopically Removed Malignant Colorectal Polyps. Zhang,D. et al. 2016. Pathol Res Pract 212(6):545-8

Collagen, type XI, alpha 1: an accurate marker for differential diagnosis of breast carcinoma invasiveness in core needle biopsies..Freire J. et al. Pathology Research and Practice 2014; 210(12): 879-884

A collagen-remodeling gene signature regulated by TGF-β signaling is associated with metastasis and poor survival in serous ovarian cancer. Cheon DJ. et al. Clinical Cancer Research 2014; 20(3):711-23

Overexpression of COL11A1 by Cancer-Associated Fibroblasts: Clinical Relevance of a Stromal Marker in Pancreatic Cancer..García-Pravia C. et al. PLoS ONE 2013; 8(10)1-13

Characterization of a novel mouse monoclonal antibody, clone 1E8.33, highly specific for human procollagen 11A1, a tumor-associated stromal component. García-Ocaña M. et al. International Journal of Oncology 2012; 40(5):1447-1454

Identifying candidate drivers of drug response in heterogeneous cancer by mining high throughput genomics data. Navabi, S. et al; BMC Genomics, 2016; 17(1):638; Teng, P.N. et al; Br J Cancer, 2014; 110(1):123-132

Novel molecular subtypes of serous and endometrioid ovarian cancer linked to clinical outcome..Tothill, R. W. et al; Clin Can Res, 2008; 14:5198-5208

Great potential of a panel of multiple hMTH1, SPD, ITGA11 and COL11A1 markers for diagnosis of patients with non-small cell lung cancer. Chong, I.W. et al; Oncol Rep, 2006; 16(5):981-988

COL11A1 is overexpressed in recurrent non-small cell lung cancer and promotes cell proliferation, migration, invasion and drug resistance. Shen, L. et al; Oncol Rep, 2016; 36(2):877-885

A stroma-related gene signature predicts resistance to neoadjuvant chemotherapy in breast cancer. Farmer, P. et al; Nat Med, 2009; 15(1)68-74

Molecular profiling and the identification of genes associated with metastatic oral cavity/pharynx squamous cell carcinoma. Schmalbach, C. E. et al; Arch Otolaryngol Head Neck Surg, 2004; 130(3): 295-302

Collagen type XI α1 facilitates head and neck squamous cell cancer growth and invasion. Sok, j. C. et al; Br J Cancer, 2013; 109(12):3049-3056

Expression of Genes Involved in Cellular Adhesion and Extracellular Matrix Remodeling Correlates with Poor Survival of Patients with Renal Cancer. Boguslawska, J. et al; J Urol, 2016; 195(6)1892-1902

A potential role of collagens expression in distinguishing between premalignant and malignant lesions in stomach. Zhao, Y. et al; Anat Rec (Hoboken), 2009; 292(5):692-700. An, J. H. et al; J Proteome Res, 2009; 8(6): 2873-2881

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